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Avertissement

Ce parcours explique la structure des molécules : il ne permet ni de reconnaître, ni de prévenir, ni de traiter une maladie ou une carence, ce qui revient aux professionnels de santé, et les tests et manipulations décrits ne se font qu'en salle de travaux pratiques encadrée.

Parcours certifiant 152 · 2 modules offerts

Biochimie structurale : les molécules du vivant et leurs propriétés

Glucides, lipides, acides aminés, protéines et acides nucléiques : leur structure, leurs propriétés et la façon de les reconnaître

Domaine : Biologie et alimentation Fondamentaux 28 h de travail 7 modules En français
  • 28leçons
  • 7labs
  • 7simulations
  • 7quiz
  • 1serious game
La promesse du parcours

En 28 heures, tu apprends à dessiner et à reconnaître les molécules du vivant, de l'eau aux vitamines, à les faire tourner en trois dimensions sur une visionneuse gratuite, et à expliquer par leur structure pourquoi l'huile de palme fige au frais, pourquoi le sucre de canne ne réduit pas le cuivre et pourquoi un blanc d'œuf durcit à la cuisson.

Académie Elprofessor SibaEn ligne, à ton rythme, avec un certificat à la fin

Ce que tu sauras faire

  • Expliquer par la structure de l'eau ses propriétés de solvant et calculer le pH d'une solution tampon avec l'équation de Henderson-Hasselbalch
  • Reconnaître les quatre grandes interactions faibles et prévoir leur rôle dans une structure
  • Écrire et nommer les oses et les diholosides, reconnaître une liaison glycosidique et prévoir le pouvoir réducteur
  • Relier la structure de l'amidon, du glycogène et de la cellulose à leur rôle
  • Classer les acides gras et les lipides, expliquer pourquoi une huile est liquide et une graisse solide, et décrire l'assemblage d'une bicouche
  • Calculer la charge d'un acide aminé selon le pH, déterminer son point isoélectrique et écrire un peptide
  • Décrire les quatre niveaux de structure des protéines et lire une protéine en trois dimensions dans Mol*
  • Écrire la structure de l'ADN et des ARN, appliquer la règle d'appariement et expliquer la dénaturation de l'ADN par la chaleur
  • Relier les principales vitamines aux coenzymes qu'elles forment et expliquer pourquoi leur absence bloque une réaction

Pour qui, et avec quoi

Ce parcours est fait pour

  • Étudiants de première année en sciences de la vie, en biochimie ou en sciences biomédicales
  • Étudiants en sciences des aliments, en agronomie ou en production animale qui veulent comprendre la matière qu'ils transforment
  • Étudiants en bioinformatique qui veulent savoir ce que représentent les séquences et les structures qu'ils analysent
  • Étudiants en médecine vétérinaire, en biologie médicale ou en microbiologie qui reprennent les bases avant l'enzymologie et le métabolisme
  • Enseignants de sciences de la vie qui veulent revoir la biochimie avant de l'enseigner, où qu'ils vivent dans le monde francophone

Avant de commencer

  • La chimie du lycée : atomes, liaisons covalentes, formules, notion d'acide et de base
  • Le calcul avec les puissances de dix et les logarithmes décimaux, avec une calculatrice scientifique
  • Un ordinateur ou un téléphone récent avec une connexion internet pour la visionneuse Mol* ; sans cela, les labs en trois dimensions se font à partir des images des fiches de la Protein Data Bank
  • Aucune manipulation de produits chimiques n'est exigée : les tests décrits ne se font qu'en salle de travaux pratiques encadrée, et chaque lab a une version sur papier ou dans la cuisine

Ce qu'il te faut

Mol*, visionneuse moléculaire libre qui s'ouvre dans un navigateur, sur molstar.org ou depuis les fiches de la Protein Data Bank (rcsb.org)La Protein Data Bank, archive publique de structures : codes 2HHB, 1HHO, 2HBS, 1MBN, 1UBQ, 1BNA et 1EHZ utilisés dans le parcoursUne calculatrice scientifique avec les touches log et puissance de dixUn tableur (LibreOffice Calc, Excel ou Google Sheets) pour les tableaux de composition et les calculs de tamponPapier, crayons de couleur et règle pour les formules de Fischer et de HaworthPour les labs de cuisine : petits pots propres, cuillères, réfrigérateur et téléphone pour les photosEn salle de travaux pratiques encadrée seulement : eau iodée, réactif de Benedict ou liqueur de Fehling, bain-marie, blouse et lunettes

Comment tu apprends

01

Tu suis les leçons

28 leçons courtes, 4 h 54 au total, avec leurs diapositives et leurs points clés.

02

Tu pratiques dans les labs

7 labs : une consigne concrète, un livrable à rendre et des critères pour vérifier ton travail.

03

Tu t'entraînes

7 simulations de situations réelles et 7 quiz. La correction arrive tout de suite, avec son explication.

04

Tu prouves ce que tu sais

Un serious game pour décider en situation, puis un projet final à rendre. Ce sont les deux épreuves qui mènent au certificat Elprofessor.

Le programme, module par module

7 modules, dont 2 modules offerts28 leçons4 h 54 de leçons28 h de travail au total

Les leçons des modules offerts se lisent aussi sans compte : touche le titre d'une leçon.

Module 01OffertL'eau, le pH et les liaisons faibles4 leçons · 40 min · 1 lab · 1 simulation · 1 quiz

Objectif : Expliquer pourquoi l'eau est indispensable au vivant, calculer le pH d'une solution tampon et prévoir le rôle des liaisons faibles dans une structure.

  1. Leçon 01Pourquoi l'eau compte pour le vivantLire la leçon sans compte9 min
  2. Leçon 02Le pH, les acides et les basesLire la leçon sans compte10 min
  3. Leçon 03Les tampons et l'équation de Henderson-HasselbalchLire la leçon sans compte11 min
  4. Leçon 04Les liaisons faibles et l'effet hydrophobeLire la leçon sans compte10 min
  5. LabUn tampon calculé sur le papier et six interactions à prévoirÀ rendre
  6. SimulationLe pH-mètre est en panne à Labé4 choix
  7. QuizQuiz du module 0180 % de bonnes réponses pour le valider5 questions
Module 02OffertLes glucides4 leçons · 42 min · 1 lab · 1 simulation · 1 quiz

Objectif : Écrire et nommer les principaux oses et osides, reconnaître une liaison glycosidique et relier la structure de l'amidon, du glycogène et de la cellulose à leur rôle.

  1. Leçon 01Les oses, briques des glucidesLire la leçon sans compte10 min
  2. Leçon 02Le cycle des oses et le pouvoir réducteurLire la leçon sans compte11 min
  3. Leçon 03La liaison glycosidique et les diholosidesLire la leçon sans compte10 min
  4. Leçon 04Amidon, glycogène et celluloseLire la leçon sans compte11 min
  5. LabLa fiche d'identité de quatre glucides de ta cuisineÀ rendre
  6. SimulationTrois sacs de poudre blanche à Bouaké4 choix
  7. QuizQuiz du module 0280 % de bonnes réponses pour le valider5 questions
Module 03Les lipides4 leçons · 40 min · 1 lab · 1 simulation · 1 quiz

Objectif : Classer les acides gras et les lipides, expliquer pourquoi une huile est liquide et une graisse solide, et décrire l'assemblage d'une bicouche.

  1. Leçon 01Les acides gras10 min
  2. Leçon 02Huiles et graisses : les triglycérides11 min
  3. Leçon 03Phospholipides et bicouche10 min
  4. Leçon 04Stérols, cires et acides gras trans9 min
  5. LabQuatre corps gras : une prévision, une vérificationÀ rendre
  6. SimulationL'huile figée de Bruxelles4 choix
  7. QuizQuiz du module 0380 % de bonnes réponses pour le valider5 questions
Module 04Les acides aminés et la liaison peptidique4 leçons · 42 min · 1 lab · 1 simulation · 1 quiz

Objectif : Calculer la charge d'un acide aminé selon le pH, déterminer un point isoélectrique et écrire un peptide.

  1. Leçon 01La structure d'un acide aminé10 min
  2. Leçon 02Un acide aminé change de charge avec le pH11 min
  3. Leçon 03Le point isoélectrique10 min
  4. Leçon 04La liaison peptidique et l'écriture d'un peptide11 min
  5. LabLe tableau des charges et ton premier peptideÀ rendre
  6. SimulationL'électrophorèse du mardi à Yaoundé4 choix
  7. QuizQuiz du module 0480 % de bonnes réponses pour le valider5 questions
Module 05Les quatre niveaux de structure des protéines4 leçons · 45 min · 1 lab · 1 simulation · 1 quiz

Objectif : Décrire les structures primaire à quaternaire, lire une protéine en trois dimensions et expliquer la dénaturation, avec l'hémoglobine et le collagène comme exemples suivis.

  1. Leçon 01Structure primaire et structure secondaire11 min
  2. Leçon 02Structures tertiaire et quaternaire10 min
  3. Leçon 03Lire une protéine en trois dimensions13 min
  4. Leçon 04Hémoglobine S, collagène et dénaturation11 min
  5. LabCarnet de lecture en trois dimensionsÀ rendre
  6. SimulationL'affiche du club de santé de Pointe-à-Pitre4 choix
  7. QuizQuiz du module 0580 % de bonnes réponses pour le valider5 questions
Module 06Nucléotides et acides nucléiques4 leçons · 43 min · 1 lab · 1 simulation · 1 quiz

Objectif : Écrire la structure de l'ADN et des ARN, appliquer la règle d'appariement des bases et expliquer la dénaturation de l'ADN par la chaleur.

  1. Leçon 01Les nucléotides10 min
  2. Leçon 02La double hélice de l'ADN12 min
  3. Leçon 03Les ARN10 min
  4. Leçon 04Dénaturation et renaturation de l'ADN11 min
  5. LabTrois fragments d'ADN à comparerÀ rendre
  6. SimulationLe spectrophotomètre de Montréal4 choix
  7. QuizQuiz du module 0680 % de bonnes réponses pour le valider5 questions
Module 07Vitamines et coenzymes4 leçons · 42 min · 1 lab · 1 simulation · 1 quiz

Objectif : Relier les principales vitamines aux coenzymes qu'elles forment et expliquer pourquoi leur absence bloque une réaction.

  1. Leçon 01Cofacteurs, coenzymes et vitamines9 min
  2. Leçon 02Les vitamines B et leurs coenzymes12 min
  3. Leçon 03Pourquoi une carence bloque une réaction11 min
  4. Leçon 04Vitamines liposolubles et bilan du parcours10 min
  5. LabLa carte des coenzymes par métierÀ rendre
  6. SimulationLa cantine de Siguiri4 choix
  7. QuizQuiz du module 0780 % de bonnes réponses pour le valider5 questions

Le serious game

Serious game · 6 étapesChrono indicatif

$ mission

Une semaine au laboratoire de la coopérative

Une mission en 6 étapes qui reprend tout le parcours. Le scénario complet s'ouvre dans ton espace quand tu as débloqué la suite du parcours.

  1. 01étape
  2. 02étape
  3. 03étape
  4. 04étape
  5. 05étape
  6. 06étape

À chaque étape, tu choisis parmi 4 options numérotées. Ton score et la correction, étape par étape, s'affichent à la fin.

Le projet final

Le portrait moléculaire d'un aliment de ton pays

C'est l'épreuve qui réunit tout le parcours : tu le réalises, puis tu le rends dans ton espace. Il est relu avec une grille de 6 critères. Le sujet complet s'ouvre quand tu as débloqué la suite du parcours.

Ton certificat

Chaque certificat porte un code unique : n'importe qui peut le vérifier en ligne. Il se règle à part, à la fin du parcours : 399 000 GNF. Il t'est délivré quand tu as débloqué la suite du parcours, rempli ces conditions et réglé ton certificat.

  • Avoir terminé les 28 leçons vidéo des sept modules
  • Obtenir au moins 80 % à chacun des sept quiz (tu peux recommencer, ton meilleur score est gardé)
  • Rendre les sept labs avec leur livrable
  • Jouer le serious game jusqu'à la dernière étape
  • Rendre le projet final complet : les six parties du portrait moléculaire, dont la fiche de vulgarisation
  • Le certificat porte un code unique vérifiable en ligne ; il atteste une formation suivie et ne remplace ni un diplôme ni les crédits d'un cursus universitaire

Indépendance. Ce parcours est indépendant : il utilise la visionneuse libre Mol* et les données publiques de la Protein Data Bank comme simples outils, sans aucune affiliation avec les équipes qui les développent ou les gèrent, ni avec les organismes dont il cite les publications.

Tes questions

Combien coûte ce parcours ?

Rien pour commencer : les deux premiers modules sont offerts avec ton compte membre, le même que pour la Communauté. Leçons, labs, simulations, quiz et tuteur : tu avances sans payer. Ensuite, débloque la suite du parcours pour 100 000 GNF, en un seul paiement : tous les modules suivants et les épreuves finales. Le certificat vérifiable, délivré à la fin, se règle à part : 399 000 GNF.

Comment je paie, et quand mon accès est-il ouvert ?

Quand tu as fini les modules offerts, touche « Débloquer la suite » : WhatsApp s'ouvre avec ton message prêt. Siba te dit comment payer, par Orange Money, Wave ou carte, où que tu sois. Dès que ton paiement est vérifié, il ouvre la suite sur ton compte : tu retrouves tout dans ton espace, là où tu t'es arrêté(e).

Je peux avancer à mon rythme ?

Oui. Tout se passe en ligne : tu suis les leçons quand tu veux, ta progression est gardée sur ton compte et tu reprends là où tu t'es arrêté(e).

Comment mes réponses sont-elles corrigées ?

Les quiz, les simulations et le serious game sont corrigés tout de suite, avec l'explication de chaque réponse. Il faut au moins 80 % à chaque quiz pour le valider ; tu peux recommencer, ton meilleur score est gardé.

Les sources du parcours90 sources consultées pour écrire ce parcours
  1. OpenStax, Biology 2e, section 2.2 « Water », manuel libre en anglais sous licence Creative Commons BY-NC-SA 4.0 : référence de vérification et lecture complémentaire seulement (polarité, liaison hydrogène, définition du pH) ; aucun texte, exemple, figure ni exercice du parcours n'en est repris : openstax.org
  2. OpenStax, Chemistry 2e, section 14.6 « Buffers », manuel libre en anglais sous licence Creative Commons BY-NC-SA 4.0 : référence de vérification et lecture complémentaire seulement (équation de Henderson-Hasselbalch, zone utile d'un tampon) ; aucun texte, exemple, figure ni exercice du parcours n'en est repris : openstax.org
  3. USGS Water Science School, « Water Density » : la glace, moins dense que l'eau liquide, flotte ; densité en baisse d'environ 9 % au gel ; eau liquide la plus dense vers 4 °C : usgs.gov
  4. NIST Chemistry WebBook, fiche du fer, phase solide : capacité thermique d'environ 25,1 J/(mol·K) à 298 K, soit environ 0,45 J/(g·K) : webbook.nist.gov
  5. US Food and Drug Administration, CFSAN, « Approximate pH of Foods and Food Products », avril 2007 : jus de citron vert de pH 2,00 à 2,35 (copie archivée) : webharvest.gov
  6. Hijai R. Shin et Roberto Zoncu, « The Lysosome at the intersection of cellular growth and destruction », Developmental Cell, 2020 : pH du lysosome entre 4,5 et 5,5 : pmc.ncbi.nlm.nih.gov
  7. MedlinePlus (Bibliothèque nationale de médecine des États-Unis), encyclopédie médicale, « Blood gases » : valeurs usuelles du sang artériel, pH de 7,38 à 7,42, PaCO₂ de 38 à 42 mmHg, bicarbonate de 22 à 28 : medlineplus.gov
  8. NOAA (Administration océanique et atmosphérique nationale des États-Unis), « Ocean acidification » : pH moyen de l'eau de mer de surface vers 8,1, en baisse de 0,1 depuis le début de l'ère industrielle : noaa.gov
  9. PubChem (base publique américaine de chimie), acide lactique, rubrique « Dissociation Constants » : pKa de 3,86 à 20 °C : pubchem.ncbi.nlm.nih.gov
  10. PubChem, acide acétique, rubrique « Dissociation Constants » : pKa de 4,76 à 25 °C : pubchem.ncbi.nlm.nih.gov
  11. PubChem, tris(hydroxyméthyl)aminométhane (Tris), rubrique « Dissociation Constants » : pKa de 8,07 : pubchem.ncbi.nlm.nih.gov
  12. MSD Manuals, édition professionnelle, « Acid-Base Regulation » : réglage du CO₂ par les poumons en quelques minutes à quelques heures, du bicarbonate par les reins en quelques heures à quelques jours : msdmanuals.com
  13. Wikipédia (en anglais), « Henderson-Hasselbalch equation » : forme sanguine pH = 6,1 + log([HCO₃⁻] / (0,0307 × PCO₂)) ; vérification des faits seulement, aucun texte repris : en.wikipedia.org
  14. Wikipédia (en anglais), « Hydrogen bond » : énergie d'une liaison hydrogène entre deux molécules d'eau, environ 21 kJ/mol ; vérification des faits seulement, aucun texte repris : en.wikipedia.org
  15. OpenStax, Biology 2e, section 3.2 « Carbohydrates », manuel libre en anglais sous licence Creative Commons BY-NC-SA 4.0 : référence de vérification et lecture complémentaire seulement (oses, liaison glycosidique, polyosides) ; aucun texte, exemple, figure ni exercice du parcours n'en est repris : openstax.org
  16. Horace S. Isbell et Ward Pigman, « The oxidation of alpha and beta glucose and a study of the isomeric forms of the sugar in solution », Bureau of Standards Journal of Research, vol. 10, article RP534, 1933 : pouvoirs rotatoires de +113,4° (α), +19,7° (β) et +52,2° (équilibre), oxydation de la forme β par l'eau de brome environ 35 fois plus rapide, équilibre d'environ 64 % de β et 36 % d'α : nvlpubs.nist.gov
  17. Wikipédia (en anglais), « Fructose » : formes cycliques du fructose en solution et dans le saccharose ; vérification des faits seulement, aucun texte repris : en.wikipedia.org
  18. Wikipédia (en anglais), « Benedict's reagent » : détection des sucres réducteurs, saccharose négatif, fructose positif après réarrangement en milieu basique ; vérification des faits seulement, aucun texte repris : en.wikipedia.org
  19. Wikipédia (en anglais), « Iodine-starch test » : couleur bleu-noire due à l'iode logé dans l'hélice de l'amylose, plus faible à chaud ; vérification des faits seulement, aucun texte repris : en.wikipedia.org
  20. Wikipédia (en anglais), « Glycogen » : liaisons α(1,4) et α(1,6), branches plus rapprochées que dans l'amylopectine, glycogénine, réserves du foie et des muscles ; vérification des faits seulement, aucun texte repris : en.wikipedia.org
  21. Wikipédia (en anglais), « Maple syrup » : le saccharose, sucre principal du sirop d'érable ; vérification des faits seulement, aucun texte repris : en.wikipedia.org
  22. Codex Alimentarius, Norme pour le miel (CODEX STAN 12-1981), texte publié par la FAO : miel fait surtout de glucose et de fructose, saccharose en général limité à 5 % : fao.org
  23. OpenStax, Biology 2e, section 3.3 « Lipids », manuel libre en anglais sous licence Creative Commons BY-NC-SA 4.0 : référence de vérification et lecture complémentaire seulement (acides gras, triglycérides, phospholipides, stéroïdes, cires) ; aucun texte, exemple, figure ni exercice du parcours n'en est repris : openstax.org
  24. Codex Alimentarius (FAO et OMS), Norme pour les huiles végétales portant un nom spécifique, CXS 210-1999, adoptée en 1999, modifiée en 2026 (version anglaise publiée par la FAO, avec le corrigendum de juillet 2026), tableau 1 des compositions en acides gras : palme (C16:0 de 39,3 à 47,5 %, C18:0 de 3,5 à 6,0 %, C18:1 de 36,0 à 44,0 %, C18:2 de 9,0 à 12,0 %), coco (C12:0 de 45,1 à 53,2 %), arachide (C18:1 de 35 à 80 %, C18:2 de 4 à 43 %) ; le karité n'y figure pas : openknowledge.fao.org
  25. Wikipédia (en anglais), « Stearic acid » : point de fusion d'environ 69 °C ; vérification des faits seulement, aucun texte repris : en.wikipedia.org
  26. Wikipédia (en anglais), « Oleic acid » : notation 18:1 cis-9, point de fusion de 13 à 14 °C ; vérification des faits seulement, aucun texte repris : en.wikipedia.org
  27. Wikipédia (en anglais), « Shea butter » : composition moyenne en acides gras, stéarique 41,5 % et oléique 46,4 % ; vérification des faits seulement, aucun texte repris : en.wikipedia.org
  28. Wikipédia (en anglais), « Argan oil » : composition en acides gras, oléique 42,8 % et linoléique 36,8 %, arganier du sud-ouest du Maroc ; vérification des faits seulement, aucun texte repris : en.wikipedia.org
  29. Wikipédia (en anglais), « Lipid bilayer » : cœur hydrophobe de 3 à 4 nm, faible perméabilité aux ions, effet de la longueur et de l'insaturation des chaînes, rôle du cholestérol ; vérification des faits seulement, aucun texte repris : en.wikipedia.org
  30. LIPID MAPS, LipidWeb, « Sphingolipids » : base sphingoïde (sphingosine), céramide formé par une liaison amide avec un acide gras, sphingomyéline, cérébrosides (glucosyl- et galactosylcéramides) : lipidmaps.org
  31. OpenStax, Biology 2e, section 5.2 « Passive Transport », manuel libre en anglais sous licence Creative Commons BY-NC-SA 4.0 : référence de vérification et lecture complémentaire seulement (diffusion, osmose, aquaporines) ; aucun texte, exemple, figure ni exercice du parcours n'en est repris : openstax.org
  32. Prix Nobel de chimie 2003, attribué pour moitié à Peter Agre « pour la découverte des canaux à eau » et pour moitié à Roderick MacKinnon, site officiel des prix Nobel : nobelprize.org
  33. Prix Nobel de chimie 1912, attribué pour moitié à Paul Sabatier « pour sa méthode d'hydrogénation des composés organiques en présence de métaux finement divisés », site officiel des prix Nobel : nobelprize.org
  34. Organisation mondiale de la santé, fiche « Acides gras trans » (24 janvier 2024) : origine industrielle et naturelle, risque coronarien, élimination des acides gras trans industriels et interdiction des huiles partiellement hydrogénées : who.int
  35. OpenStax, Biology 2e, section 3.4 « Proteins », manuel libre en anglais sous licence Creative Commons BY-NC-SA 4.0 : référence de vérification et lecture complémentaire seulement (acides aminés, niveaux de structure, dénaturation) ; aucun texte, exemple, figure ni exercice du parcours n'en est repris : openstax.org
  36. Wikipédia (en anglais), « Proteinogenic amino acid » : pKa des groupes α et des chaînes latérales, pKa de chaîne mesurés dans un petit peptide, pI de l'histidine 7,60, vingt acides aminés du code standard plus sélénocystéine et pyrrolysine ; vérification des faits seulement, aucun texte repris : en.wikipedia.org
  37. PubChem, glycine, rubrique « Dissociation Constants » : pK1' 2,34 et pK2' 9,60 : pubchem.ncbi.nlm.nih.gov
  38. PubChem, L-phénylalanine, rubrique « Dissociation Constants » : pK1 1,83 et pK2 9,13 : pubchem.ncbi.nlm.nih.gov
  39. PubChem, acide L-aspartique, rubrique « Dissociation Constants » : pK1 1,92, pK2 3,87 et pK3 9,87 : pubchem.ncbi.nlm.nih.gov
  40. PubChem, L-lysine, rubrique « Dissociation Constants » : pK1 2,18, pK2 8,95 et pK3 10,53 : pubchem.ncbi.nlm.nih.gov
  41. PubChem, L-histidine, rubrique « Dissociation Constants » : pK1' 1,78, pK2' 5,97 et pK3' 8,97 : pubchem.ncbi.nlm.nih.gov
  42. Règlement (UE) n° 1169/2011 concernant l'information des consommateurs sur les denrées alimentaires, annexe III, point 2.3 : mention de la phénylalanine pour les denrées qui contiennent de l'aspartame (version consultée sur legislation.gov.uk) : legislation.gov.uk
  43. Wikipédia (en anglais), « Peptide bond » : condensation, caractère partiel de double liaison, isomères cis et trans ; vérification des faits seulement, aucun texte repris : en.wikipedia.org
  44. Andreas Jabs, Manfred S. Weiss et Rolf Hilgenfeld, « Non-proline cis peptide bonds in proteins », Journal of Molecular Biology, 1999 : 43 liaisons cis hors proline dans un ensemble de 571 protéines de la Protein Data Bank : pubmed.ncbi.nlm.nih.gov
  45. Wikipédia (en anglais), « Alpha helix » : 3,6 résidus par tour, 0,15 nm par résidu, pas de 0,54 nm, liaisons du résidu i au résidu i + 4, proline et glycine ; vérification des faits seulement, aucun texte repris : en.wikipedia.org
  46. Wikipédia (en anglais), « Anfinsen's dogma » : repliement de la ribonucléase A, hypothèse thermodynamique, rôle des chaperons ; vérification des faits seulement, aucun texte repris : en.wikipedia.org
  47. UniProt, fiche P61823, ribonucléase pancréatique bovine : chaîne mature de 124 acides aminés (positions 27 à 150), quatre ponts disulfure : uniprot.org
  48. UniProt, fiche P00698, lysozyme C du poulet : chaîne mature de 129 acides aminés (positions 19 à 147), quatre ponts disulfure : uniprot.org
  49. Prix Nobel de chimie 1972, attribué pour moitié à Christian B. Anfinsen « pour ses travaux sur la ribonucléase, en particulier sur le lien entre la séquence d'acides aminés et la conformation biologiquement active », site officiel des prix Nobel : nobelprize.org
  50. Jacques Monod, Jeffries Wyman et Jean-Pierre Changeux, « On the nature of allosteric transitions: a plausible model », Journal of Molecular Biology, 1965 : pubmed.ncbi.nlm.nih.gov
  51. RCSB PDB, fiche 1HHO, « Structure of human oxyhaemoglobin at 2.1 Ångströms resolution », diffraction des rayons X, 1983 : rcsb.org
  52. RCSB PDB, fiche 2HBS, « The high resolution crystal structure of deoxyhemoglobin S » (Harrington, Adachi, Royer, 1997), diffraction des rayons X à 2,05 Å, chaînes α de 141 et β de 146 acides aminés : rcsb.org
  53. Mohini S. Ghatge et coll., « Crystal structure of carbonmonoxy sickle hemoglobin in R-state conformation », Journal of Structural Biology, 2016 : contact de la valine β6 avec une poche hydrophobe d'une molécule voisine (Ala70, Phe85, Leu88) dans l'hémoglobine S sans oxygène, fibres de quatorze brins : pmc.ncbi.nlm.nih.gov
  54. NCBI dbSNP, variant rs334 du gène HBB : NM_000518.5:c.20A>T, soit le codon GAG changé en GTG (p.Glu7Val en comptant la méthionine initiale) : ncbi.nlm.nih.gov
  55. MedlinePlus Genetics (Bibliothèque nationale de médecine des États-Unis), « Sickle cell disease », mise à jour du 14 mars 2024 : variants du gène HBB, formes HbSS, HbSC et HbS-bêta-thalassémie, hérédité autosomique récessive : medlineplus.gov
  56. Marion K. Gordon et Rita A. Hahn, « Collagens », Cell and Tissue Research, 2010 : triple hélice des collagènes fibrillaires d'un peu plus de 1 000 acides aminés, répétition Gly-X-Y, proline en X et hydroxyproline en Y, molécules alignées avec un décalage d'un quart dans la fibrille : pmc.ncbi.nlm.nih.gov
  57. Marina Rubini, article sur les interactions non covalentes n-π* du collagène, ACS Central Science, 2024 : trois hélices gauches tressées en une triple hélice droite : pmc.ncbi.nlm.nih.gov
  58. Yimin Qiu et coll., « Collagen Gly missense mutations: effect of residue identity on collagen structure and integrin binding », Journal of Structural Biology, 2018 : une glycine remplacée par un résidu plus gros, mutation la plus fréquente de l'ostéogenèse imparfaite : pmc.ncbi.nlm.nih.gov
  59. MedlinePlus Genetics, « Osteogenesis imperfecta » : gènes COL1A1 et COL1A2 en cause dans environ 90 % des cas, autre nom « brittle bone disease » : medlineplus.gov
  60. RCSB PDB, vue en trois dimensions de 2HHB dans Mol*, « The crystal structure of human deoxyhaemoglobin at 1.74 Å resolution » (Fermi, Perutz, Shaanan, Fourme, 1984), chaînes α de 141 et β de 146 acides aminés : rcsb.org
  61. RCSB PDB, fiche 1MBN, « The stereochemistry of the protein myoglobin » (myoglobine du cachalot, diffraction des rayons X, 2,0 Å) : rcsb.org
  62. RCSB PDB, fiche 1UBQ, « Structure of ubiquitin refined at 1.8 Å resolution » (ubiquitine humaine, 76 résidus) : rcsb.org
  63. Mol*, boîte à outils libre de visualisation moléculaire dans le navigateur, lancée par les bases PDBe et RCSB PDB et par un institut de recherche tchèque : molstar.org
  64. wwPDB, « New format for PDB IDs » : identifiants de 12 caractères (pdb_ suivi de 8 caractères) pour les entrées déposées à partir du 21 juillet 2027, forme longue des anciens codes avec le préfixe pdb_0000 : wwpdb.org
  65. RCSB PDB, PDB-101, « Computed Structure Models » : modèles calculés affichés sur rcsb.org, identifiants commençant par AF_, score de confiance de 0 à 100 ; lecture complémentaire, aucun texte repris (texte sous droit d'auteur) : pdb101.rcsb.org
  66. OpenStax, Biology 2e, section 3.5 « Nucleic Acids », manuel libre en anglais sous licence Creative Commons BY-NC-SA 4.0 : référence de vérification et lecture complémentaire seulement (nucléotides, appariement des bases, types d'ARN) ; aucun texte, exemple, figure ni exercice du parcours n'en est repris : openstax.org
  67. RCSB PDB, fiche 1BNA, « Structure of a B-DNA dodecamer: conformation and dynamics » (Drew, Wing, Takano, Broka, Tanaka, Itakura, Dickerson, 1981), brins 5'-CGCGAATTCGCG-3' : rcsb.org
  68. RCSB PDB, fiche 1EHZ, « The crystal structure of yeast phenylalanine tRNA at 1.93 Å resolution » : ARN de transfert de 76 nucléotides, extrémité 3' en CCA, anticodon GAA aux positions 34 à 36 : rcsb.org
  69. Wikipédia (en anglais), « Nucleic acid double helix » : ADN B droit, environ 10,5 paires par tour, 0,332 nm par paire, environ 2 nm de diamètre, grand et petit sillons, formes A et Z ; vérification des faits seulement, aucun texte repris : en.wikipedia.org
  70. Wikipédia (en anglais), « Chargaff's rules » : égalités A = T et G = C dans l'ADN double brin ; vérification des faits seulement, aucun texte repris : en.wikipedia.org
  71. NCBI Datasets, assemblage de référence de Plasmodium falciparum 3D7 (GCF_000002765.6) : environ 23,3 millions de paires de bases, 19,5 % de G + C : ncbi.nlm.nih.gov
  72. Malcolm J. Gardner et coll., « Genome sequence of the human malaria parasite Plasmodium falciparum », Nature, 2002 : le génome le plus riche en A + T séquencé à cette date : pubmed.ncbi.nlm.nih.gov
  73. Wikipédia (en anglais), « Nucleic acid thermodynamics » : définition de la température de fusion, stabilité des paires G-C, renaturation ; vérification des faits seulement, aucun texte repris : en.wikipedia.org
  74. Wikipédia (en anglais), « Hyperchromicity » : hausse de l'absorbance vers 260 nm à la séparation des brins, lecture de la Tm ; vérification des faits seulement, aucun texte repris : en.wikipedia.org
  75. Julius Marmur et Paul Doty, « Determination of the base composition of deoxyribonucleic acid from its thermal denaturation temperature », Journal of Molecular Biology, 1962 : pubmed.ncbi.nlm.nih.gov
  76. C. Schildkraut, « Dependence of the melting temperature of DNA on salt concentration », Biopolymers, 1965 : pubmed.ncbi.nlm.nih.gov
  77. Poul Nissen, Jeffrey Hansen, Nenad Ban, Peter B. Moore et Thomas A. Steitz, « The structural basis of ribosome activity in peptide bond synthesis », Science, 2000 : le site où se forme la liaison peptidique n'est fait que d'ARN, le ribosome est un ribozyme : pubmed.ncbi.nlm.nih.gov
  78. Prix Nobel de chimie 2009, Venkatraman Ramakrishnan, Thomas A. Steitz et Ada E. Yonath, « pour l'étude de la structure et de la fonction du ribosome », site officiel des prix Nobel : nobelprize.org
  79. Rosalind C. Lee, Rhonda L. Feinbaum et Victor Ambros, « The C. elegans heterochronic gene lin-4 encodes small RNAs with antisense complementarity to lin-14 », Cell, 1993 : petits ARN de lin-4 d'environ 22 et 61 nucléotides : pubmed.ncbi.nlm.nih.gov
  80. Prix Nobel de physiologie ou médecine 2024, Victor Ambros et Gary Ruvkun, « pour la découverte du microARN et de son rôle dans la régulation post-transcriptionnelle des gènes », site officiel des prix Nobel : nobelprize.org
  81. NCBI, « GenBank Overview » : la banque publique américaine de séquences génétiques, collection annotée de toutes les séquences d'ADN publiques, membre de l'International Nucleotide Sequence Database Collaboration avec le DDBJ et l'ENA : ncbi.nlm.nih.gov
  82. Wikipédia (en anglais), « Cofactor (biochemistry) » : cofacteur, coenzyme, groupe prosthétique, apoenzyme et holoenzyme, vitamines précurseurs de coenzymes ; vérification des faits seulement, aucun texte repris : en.wikipedia.org
  83. Organisation mondiale de la santé, « Thiamine deficiency and its prevention and control in major emergencies » (WHO/NHD/99.13, 1999) : grandes épidémies de béribéri après la production à grande échelle de riz usiné, étuvage qui fait migrer la thiamine vers le cœur du grain, riz étuvé ou moins usiné recommandé à la place du riz poli : iris.who.int
  84. Ancienne agence française de veille sanitaire, devenue Santé publique France, « Épidémie de béribéri infantile à Mayotte. Rapport d'investigation 25 mai-25 juin 2004 » : 32 nourrissons de 1 à 4 mois, 20 décès, alimentation peu variée et consommation d'oubou chez les mères, supplémentation en vitamine B1 début juin : santepubliquefrance.fr
  85. Organisation mondiale de la santé, « Pellagra and its prevention and control in major emergencies » (WHO/NHD/00.10, 2000) : maïs non traité par un alcali, chaux ou cendre de bois qui rendent la niacine disponible, 60 mg de tryptophane pour 1 mg de niacine, flambées chez des réfugiés dont l'ex-Zaïre en 1989 : iris.who.int
  86. Organisation mondiale de la santé, « Scurvy and its prevention and control in major emergencies » (WHO/NHD/99.11, 1999) : rôle de la vitamine C dans l'hydroxylation de la proline du collagène, remède de conifère transmis à l'équipage de Jacques Cartier : iris.who.int
  87. Parcs Canada, lieu historique national Cartier-Brébeuf, « Wintering (1535-1536) » : scorbut de l'équipage de Jacques Cartier, 25 morts sur 110 hommes, annedda préparée par deux femmes à la demande de Domagaya, conifère sans doute le thuya occidental : parks.canada.ca
  88. Wikipédia (en anglais), « Thiamine deficiency » : béribéri et riz blanc poli, coenzyme TPP, atteintes nerveuses et cardiaques ; vérification des faits seulement, aucun texte repris : en.wikipedia.org
  89. Wikipédia (en anglais), « Pellagra » : manque de niacine et de tryptophane, régimes fondés sur le maïs ; vérification des faits seulement, aucun texte repris : en.wikipedia.org
  90. FAO/INFOODS, « Tables and databases » : Table de composition des aliments FAO/INFOODS pour l'Afrique de l'Ouest (2019), en français et en anglais, avec guide d'utilisation et fichiers de données : fao.org

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